Síntese redusida de proteínas de HSP27 associada com a Toxicidade celular em um modelo de célula com DMJ

A doença de Machado-Joseph (DMJ) é uma degeneração autossômica dominante causada por uma expansão do trato de poliglutaminas dentro do produto de gene, a ataxina 3.

Anteriormente já demonstramos que o aumento no estresse oxidativo e a expressão reduzida do Hsp27 podem ser fatores decisivos na progressão da enfermidade. Neste estudo, utilizamos o células de neuroblastoma SK-N-SH de maneira estável inserido para obtermos a ataxina 3 completamente expandida para avançarmos na investigação dos mecanismos que resultam na expressão reduzida do Hsp27.

A partir da etiquetagem de pulse-chase de (35)S-methionine, além das avaliações da degradação proteica revelaram que o Hsp27 reduzido nas células mutantes de DMJ somente ocorre devido a defeitos na síntese de proteínas. Além disso, os resultados a que chegamos demonstraram que a degradação do Hsp27 ocorre independente da degradação do caminho do proteasome.

Mostra-se ainda que a superexpressão do Hsp27 dessensibiliza as células mutantes da DMJ ao estresse apoptótico.

Consideradas em conjunto, essas descobertas fornecem a primeira evidência de que a ataxina 3 expandida interfere com a síntese do Hsp27, o que talvez contribua na falha da habilidade da célula em responder aos estresses, disparando a progressão dessa doença de manifestação tardia.

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